伦敦时间6月20日，多国科学家通过合作攻关首次解析的激活状态下腺苷A1受体的高分辨立体结构该受体与其天然配体腺苷及主要“信号转导”伙伴异源三聚体Gi蛋白相结合的复合物在线发表于《自然》杂志（Nature）。（https://doi.org/10.1038/s41586-018-0236-6）。
腺苷A1受体是G蛋白偶联受体超家族的一员，与心血管疾病、认知功能障碍和慢性疼痛等多种疾病密切相关。既往试图通过激活A1受体治疗冠状动脉疾病的药物在临床试验阶段均遭遇失败，其原因在于这些药物缺乏足够的选择性来避免“脱靶”效应所产生的不良反应。而此次公布的研究成果成功“捕获”了A1受体和G蛋白在被腺苷活化过程中的结构，为设计和开发高选择性心血管疾病和神经性疼痛治疗新药奠定了基础。
这一突破性成果的取得受益于冷冻电子显微镜技术，其主要发明人于去年获得诺贝尔化学奖。冷冻电镜技术通过向冷冻在溶液里的蛋白质发射电子束来观察它们的分子结构。尽管这项技术目前仅被不到10%的研究人员所光顾，却具有广阔的应用前景。
该项研究由澳大利亚莫纳什大学药学研究所/生物化学与分子生物学系、德国马普生物化学研究所、瑞士诺华生物医学研究所和中国复旦大学药学院等多家单位共同推动完成。复旦大学药学院兼职教授Patrick M. Sexton博士为论文共同通讯作者，Denise Wootten博士为论文作者之一。
A1受体与腺苷和异源三聚体Gi蛋白复合物的立体结构
